生物来源
rabbit
质量水平
抗体形式
affinity isolated antibody
抗体产品类型
primary antibodies
克隆
polyclonal
分子量
(~130 kDa observed; 115.28 kDa calculated. Uncharacterized bands may be observed in some lysate(s).)
纯化方式
affinity chromatography
种属反应性
human
种属反应性（根据同源性预测）
canine (based on 100% sequence homology), rat (based on 100% sequence homology), primate (based on 100% sequence homology), mouse (based on 100% sequence homology), chicken (based on 100% sequence homology), horse (based on 100% sequence homology), Xenopus (based on 100% sequence homology)
技术
inhibition assay: suitable (Peptide Inhibition Assay)
western blot: suitable
NCBI登记号
UniProt登记号
运输
wet ice
靶向翻译后修饰
phosphorylation (pThr696)
基因信息
human ... PPP1R12A(4659)
一般描述
Anti-phospho-MYPT1 （Thr696，货号ABS45）是一种兔多克隆抗体，可检测苏氨酸696上的MYPT1磷酸化，经测试可用于蛋白质印迹和肽抑制分析。
在含 0.1 M Tris-甘氨酸（pH 7.4）150 mM NaCl 和 0.05％ 叠氮化钠的缓冲液中的纯化的兔多克隆抗体
蛋白磷酸酶1调节亚基12A（UniProt: O14974；也称肌球蛋白磷酸酶靶向亚基1，肌球蛋白磷酸酶靶标亚基1，蛋白磷酸酶肌球蛋白结合亚基，由PPP1R12A（也称MBS、MYPT1）基因（基因ID：4659）编码。 肌球蛋白轻链磷酸酶及其调节亚基，肌球蛋白磷酸酶靶向亚基1（MYPT1），在肌球蛋白轻链激酶的作用下调节肌球蛋白轻链的Ca2+依赖性磷酸化，该激酶是平滑肌收缩所必需的。 肌球蛋白磷酸酶调节在鸟苷三磷酸酶Rho下游肌动蛋白和肌球蛋白的相互作用，其通过Rho激酶的作用抑制肌球蛋白磷酸酶。MYPT1位于应激纤维上，并分布在细胞膜附近和细胞间接触处，以调节肌球蛋白磷酸酶的活性。它是在ROCK1和CDC42BP的共同作用下在Thr-696上磷酸化，Thr-696通过分子内机制抑制PP1C 活性。PPP1R12A 的突变与泌尿生殖和/或脑畸形综合征（GUBS）有关，该综合征是一种常染色体显性综合征，特征是多种先天性异常，包括泌尿生殖系统畸形和脑畸形。已经描述了通过选择性剪接产生的MYPT1的五种亚型。（参考文献：Qiao, J., et al. (2014)。J. Biol. Chem. 289(32):22512-22523）。
免疫原
KLH偶联的线性肽，对应于人MYPT的磷酸苏氨酸696周围的11个氨基酸。
表位：磷酸化Thr696
应用
抗-磷酸-MYPT1（Thr696）抗体是一种用于WB的抗磷酸MYPT1（Thr696）的抗体。
研究子类别
激酶 & 磷酸酶
激酶 & 磷酸酶
研究类别
信号传导
信号传导
蛋白质印迹（SNAP ID）分析： 0.1 µg/mL先前批次在10 µg NIH/3T3和细胞裂解物中检测到MYPT1。
生化/生理作用
该兔多克隆抗体可特异性检测苏氨酸696上的MYPT1磷酸化。
外形
亲和纯化
纯化的兔多克隆抗体，含有0.1 M Tris-甘氨酸（pH 7.4）、150 mM NaCl和0.05％叠氮化钠。
制备说明
自收到之日起，在 2-8°C 条件下可稳定保存1年
分析说明
对照
Calyculin/Okadaic处理和未处理的HEK293细胞裂解物
Calyculin/Okadaic处理和未处理的HEK293细胞裂解物
通过蛋白质印迹对 HEK293 细胞裂解液进行了评估。
蛋白质印迹分析：使用0.1 µg/mL该抗体检测10 µg Calyculin/Okadaic处理和未处理的HEK293细胞裂解物在Thr696磷酸化的MYPT1。
蛋白质印迹分析：使用0.1 µg/mL该抗体检测10 µg Calyculin/Okadaic处理和未处理的HEK293细胞裂解物在Thr696磷酸化的MYPT1。
其他说明
替代品：07-251
浓度：请参考批次特异性浓缩物的分析证书。
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