抗AMPK alpha 1/2抗体，克隆34.2

AMP 激活的蛋白激酶 α 亚基，亚型 A（EC 2.7.11.16； UniProt O18645；也称为 AMP 激活的蛋白激酶 α 亚基、亚型 B、AMP 激活的蛋白激酶 α 亚基、亚型 C、EG：132E8.2 蛋白质、FI03728p、SNF1A/AMP 激活的蛋白激酶）由果蝇（果蝇）中的 AMPKα（也称为 EG：132E8.2、SNF1A、SNF1A-RA）基因（ORF CG3051/Dmel_CG3051；基因 ID 43904）编码种类。果蝇和哺乳动物中的酵母蔗糖非发酵 1（SNF1）和 AMP 激活的蛋白激酶（AMPK）是直系同源的异源三聚丝氨酸-苏氨酸激酶，每个都由催化 α 亚基和调节 β 和 γ 亚基组成，当感受到细胞能量水平降低时，由于新陈代谢率升高或养分利用率降低，AMP 与 ATP 的比率升高。AMP 与 γ 亚基的结合导致催化 α 亚基的活化环苏氨酸的磷酸化增加以及 AMPK 变构活化。活化的 AMPK 使下游靶标磷酸化，从而节省能量并抑制 ATP 消耗。例如，收缩肌肉中较高的 ATP 使用率会导致 AMPK 介导的乙酰辅酶 A 羧化酶（ACC）磷酸化/失活，从而增加脂肪酸的氧化并恢复细胞能量。AMPK 通过磷酸化蛋白激酶 ULK1（可启动自噬作用），以及通过磷酸化 mTOR 结合伴侣 raptor 来抑制哺乳动物 TOR（mTOR）途径的活性，从而充当自噬的正调节剂。在哺乳动物中，存在两个不同的 α（由 PRKAA1 和 PRKAA2 基因编码），两个不同的 β（由 PRKAB1 和 PRKAB2 基因编码）和三个不同的 γ（由 PRKAG1、PRKAG2 和 PRKAG3 基因编码）亚基。

观测值〜73 kDa。计算得出分子量：64.60 kDa（果蝇），64.01/63.93/63.97 kDa（人/小鼠/大鼠 AMPK 亚基 α-1），62.32/62.02/62.26 kDa（人/小鼠/大鼠 AMPK 亚基 α-2）。

线性肽，对应于来自果蝇 AMPKα亚基的 N 末端催化域的序列。

表位：N 末端催化结构域。

抗 AMPK α 抗体，克隆 34.2 是一种抗 AMPK α 1/2 的抗体，用于蛋白质印迹。

研究子类别
激酶 & 磷酸酶

研究类别
信号传导

蛋白质印迹分析：一个有代表性批次在 HEK293 细胞裂解液、大鼠脑匀浆和果蝇 S2 细胞裂解液中检测到 AMPK α1/2（由美国 UNC 大学医学院 Jay Brenman 教授提供）。

克隆 34.2 与果蝇 AMPK α 亚基以及包括人类、大鼠和小鼠在内的多种哺乳动物物种的 AMPK 催化亚基 α1 和 α2 反应。

在含 0.1 M Tris-甘氨酸（pH 7.4），150 mM NaCl 和 0.05％ 叠氮化钠的缓冲液中的纯化的小鼠单克隆 IgG2aκ 抗体。

形式：纯化的

蛋白 G 纯化。

自收到之日起，在 2-8°C 条下可稳定保存 1 年。

通过蛋白质印迹对 HepG2 细胞裂解液进行了评估。

蛋白质印迹分析：1.0 µg/mL 的该抗体在 10 µg HepG2 细胞裂解液中检测到 AMPK α 1/2。

浓度：请参考特定批次的数据表。

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