产品名称
山梨醇脱氢酶 (SDH), from sheep liver
biological source
sheep liver
form
lyophilized
specific activity
~40 units/mg protein (At 25 °C with D-fructose as the substrate.)
mol wt
115 kDa
packaging
pkg of 10 mg (60 mg lyophilizate)
manufacturer/tradename
Roche
concentration
0.16 mg/mL Biuret
technique(s)
activity assay: suitable
color
white
optimum pH
7.5
solubility
water: 60 mg/mL, clear, colorless
suitability
suitable for ELISA applications
NCBI accession no.
UniProt accession no.
application(s)
life science and biopharma
foreign activity
ADH <0.00182%
GIDH <0.00152%
Glucose-DH <0.00182% (NAD as coenz.)
LDH <0.00167%
MDH <0.00198%
NADH oxidase 0.00532%
storage temp.
2-8°C
Gene Information
sheep ... SORD(101115280)
Preparation Note
活化剂：在 Tris 或三乙醇胺缓冲液中反应（氧化或还原）最快。
稳定剂：使用麦芽糖作为稳定剂。
储存条件（工作溶液）：水溶液在 2 ~ 8℃ 下可稳定数周。
稳定剂：使用麦芽糖作为稳定剂。
储存条件（工作溶液）：水溶液在 2 ~ 8℃ 下可稳定数周。
在2至8°C下储存。 （将冻干粉在干态下储存。）
Analysis Note
污染物 ：ADH 0.01%，GIDH 和葡萄糖脱氢酶 0.02%，LDH 和 MDH 均 0.05%。
Application
将 L-艾杜糖醇还原为 L-山梨糖。也作用于 D-葡萄糖醇和其他密切相关的糖醇。允许酮还原为多元醇（酮的合成参见醛缩酶）。
Biochem/physiol Actions
山梨醇脱氢酶 (SDH) 催化 D -山梨醇向 D -果糖的可逆性 NAD 连接转化，并形成山梨醇途径的一部分，这是葡萄糖代谢糖酵解的关键旁路。研究发现该途径与山梨醇在晶状体中的蓄积有关，从而导致糖尿病性白内障的发生。SDH 还将各种多元醇和其他仲醇氧化成相应的的酮。
General description
L-艾杜糖醇：NAD + 5′-氧化还原酶
羊肝山梨醇脱氢酶 (SDH) 的摩尔质量为 152 kDa。该蛋白是由四个相同亚基组成的四聚体。这些亚单位各有 355 个氨基酸残基，其中 10 个为半胱氨酸残基。每个亚基在活性位点上含有一个锌原子，与三个蛋白配体和一个水分子结合。锌原子与山梨醇羟基或果糖羰基在催化过程中相互转化的氧结合。
羊肝山梨醇脱氢酶 (SDH) 的摩尔质量为 152 kDa。该蛋白是由四个相同亚基组成的四聚体。这些亚单位各有 355 个氨基酸残基，其中 10 个为半胱氨酸残基。每个亚基在活性位点上含有一个锌原子，与三个蛋白配体和一个水分子结合。锌原子与山梨醇羟基或果糖羰基在催化过程中相互转化的氧结合。
Other Notes
一单位 (U) 山梨醇脱氢酶在 + 25℃ 和 pH 7.6 [三乙醇胺缓冲液；150 mM 果糖（非饱和浓度）] 下，一分钟内可还原 1 mol D-果糖。上述试验消耗 1 mol NADH/mol D-山梨醇。
仅用于生命科学研究。不可用于诊断。
Physical form
冻干品（60 mg 含 10 mg 酶蛋白和 50 mg 麦芽糖）。
存储类别
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 1
flash_point_f
does not flash
flash_point_c
does not flash
法规信息
动植物源性产品
低风险生物材料
此项目有
R I Lindstad et al.
The Biochemical journal, 330 ( Pt 1), 479-487 (1998-04-16)
The substrate specificity of sheep liver sorbitol dehydrogenase has been studied by steady-state kinetics over the range pH 7-10. Sorbitol dehydrogenase stereo-selectively catalyses the reversible NAD-linked oxidation of various polyols and other secondary alcohols into their corresponding ketones. The kinetic
R I Lindstad et al.
European journal of biochemistry, 210(2), 641-647 (1992-12-01)
The relations between the kinetic parameters for both sorbitol oxidation and fructose reduction by sheep liver sorbitol dehydrogenase show that a Theorell-Chance compulsory order mechanism operates from pH 7.4 to 9.9. This is supported by many parallels with the kinetics
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