L-乳酸脱氢酶（L-LDH）

L-乳酸：NAD⁺ 氧化还原酶。
L-乳酸脱氢酶可催化丙酮酸可逆地还原成L-乳酸。

将α-酮酸还原成α-羟基羧酸，或逆反应。

L()-乳酸脱氢酶（LDH）对L()-乳酸具有特异性（相对速率= 100）。它不与D(-)-乳酸反应。LDH也会慢慢氧化乙醛酸（氧代乙酸）、甘油酸和L-乳酸的3-卤素衍生物（速率均≤ 1）；3-磷酸甘油酸不反应。LDH可还原丙酮酸（2-氧代丙酸；相对速率= 100）和其他2-氧代酸（如2-氧代丁酸），其速率随着酸链长度的增加而迅速降低。心脏LDH与2-氧代丁酸的反应速率大于骨骼肌LDH。LDH也可氧化2,4-二酮酸（相对速率= 10）。该酶对NAD(H)相对具有特异性（相对速率= 100）；NADP(H)的利用效率低得多（相对速率<1）。（猪）骨骼肌LDH的代表性K_ms（pH 7.5）：乳酸，8.3 mM；丙酮酸，0.12 mM；NAD，0.10 mM；NADH，0.012 mM。（猪）心脏LDH的代表性K_ms（pH 7.5）：乳酸，3.3 mM；丙酮酸，0.15 mM；NAD，0.07 mM；NADH，0.011 mM。一般来说，对于心脏组织制剂而言，获得LDH最大速率所需的丙酮酸（还原反应）或L-乳酸（氧化反应）浓度低于骨骼肌制剂。

悬浮于3.2 M硫酸铵溶液中，pH约为7

激活剂：2-氨基-2-甲基-1-丙醇、二乙醇胺、氟化物和肝素（氧化反应）。亚硫酸钠（Na₂SO₃）可保护酶免受巯基攻击试剂的影响。硫醇可逆转巯基攻击试剂的抑制作用。

吸光度：牛心脏纯化酶的吸光度为14.9（10 mg/ml，280 nm）。

LDH是四聚体（MW =约140,000 D，兔肌肉或猪心脏LDH）。哺乳动物体内有两种LDH亚基：M和H，分子量相近（亚基MW ≈ 36,500 D），但氨基酸组成不同。
因此，在哺乳动物中发现了5种可电泳区分的LDH同工酶，LDH-1至LDH-5，亚基组成不同。
所有LDH同工酶的分子量大致相同。
-LDH-1（H₄）、LDH-2（H₃M）：心脏LDH的主要组分
-LDH-3（H₂M₂）：淋巴组织LDH的主要组分
-LDH-4（HM₃）、LDH-5（M₄）：在骨骼肌或肝脏LDH中占主导地位

注意：LDH的M亚基曾被命名为A亚基；H亚基被命名为B亚基。根据旧命名，LDH-1同工酶是LDH-B4。

仅用于生命科学研究。不可用于诊断。

在+25 °C和pH 7.0条件下，一单位（U）乳酸脱氢酶在1分钟内可将1 µmol丙酮酸还原成L-乳酸(LDH)。







注意：对于制剂H和I，活性定义为+30 °C、pH 7.8条件下的。上述实验每还原1摩尔丙酮酸消耗1摩尔NADH。





单位转换：以丙酮酸为底物的还原反应：





1 U (+25 °C) 1.5 U (+37 °C) [猪肌LDH，溶于甘油]。





1 U (+25 °C) 1.8 U (+37 °C) [猪肌LDH，溶于硫酸铵]。





1 U (+25 °C) 1.1 U (+30 °C) 2.0 U (+37 °C) [兔肌LDH]。





1 U (+25 °C) 1.4 U(+30 °C) 2.5 U (+37 °C) [猪心LDH]。





1 U (+25 °C) 2.5 U (+37 °C) [牛心LDH]。