A6338
乙醛脱氢酶,钾-激活 来源于面包酵母(酿酒酵母)
lyophilized powder, ≥2.0 units/mg protein
别名:
乙醛:NAD[P]+氧化还原酶
表单
lyophilized powder
质量水平
比活
≥2.0 units/mg protein
分子量
228 kDa
组成
Protein, ≥5.0% biuret
运输
dry ice
储存温度
−20°C
一般描述
乙醛脱氢酶是一种四聚体,有几种不同的亚型。该酶在0.01M焦磷酸盐缓冲液中检测,表现为在pH9.3有最大峰值,乙醛为底物。钾离子和半胱氨酸是维持该酶活性必需的条件。铷或NH4+可以用来取代K+, 以及谷胱甘肽可以取代半胱氨酸。锂,Na+,和Cs+抑制反应。乙醛脱氢酶被丙脲,巴豆醛,异氰酸正丙酯,异氰酸环己酯,1-n-丙基-1-[(4-氯苯基)磺酰]-3-n-丙基脲和1-甲基-1-[(4-氯苯基)磺酰]-3-n-丙基脲抑制。该酶可以用来定量血液中的乙醛。
醛脱氢酶(ALDH)存在于细胞核、细胞质、线粒体和内质网中。
应用
醛脱氢酶(ALDH)已用于评估梨提取物对ALDH活性的影响。它还可通过监测烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD)的酶促还原,比色测定乙醇。
生化/生理作用
乙醛脱氢酶来自烘焙酵母,通过几种醛催化吡啶核苷酸还原反应。它氧化广泛的底物类型,比如乙醛,甲醛,丙醛,正丁醛,异丁醛,N-戊醛,己醛,苯甲醛,糖醛,D-甘油醛,丙二酸半醛和丁二酸醛。醛脱氢酶用于研究乙醇和异丁醇的生产。通过乙醛脱氢酶预去除醛后,可利用醇脱氢酶监测烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD)的酶促还原反应比色测定乙醇浓度。
外形
含有半乳糖,磷酸钾和柠檬酸盐缓冲液和巯基琥珀酸。
制备说明
该酶可以溶解在0.3mg/mL,100mM Tris-HCL缓冲液(pH 8.0), 含有0.02%BSA。
其他说明
一个单位每分钟能够氧化1.0 μmole乙醛生成乙酸,25℃,pH8.0,β-NAD+, 钾和硫醇存在下。
储存分类代码
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
闪点(°F)
Not applicable
闪点(°C)
Not applicable
个人防护装备
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
法规信息
常规特殊物品
此项目有
历史批次信息供参考:
分析证书(COA)
Lot/Batch Number
Monoamine oxidase A activity in fibroblasts as a functional confirmation of MAOA variants.
Tessa M A Peters et al.
JIMD reports, 58(1), 114-121 (2021-03-18)
A two-stage, two-organism process for biohydrogen from glucose
Redwood MD and Macaskie LE
International Journal of Hydrogen Energy, 31(11), 1514-1521 (2006)
Enzymic determination of acetaldehyde in blood.
F LUNDQUIST
The Biochemical journal, 68(1), 172-177 (1958-01-01)
Sergey Stolyar et al.
Molecular systems biology, 3, 92-92 (2007-03-14)
The rate of production of methane in many environments depends upon mutualistic interactions between sulfate-reducing bacteria and methanogens. To enhance our understanding of these relationships, we took advantage of the fully sequenced genomes of Desulfovibrio vulgaris and Methanococcus maripaludis to
Xiao-Jun Ji et al.
Applied microbiology and biotechnology, 85(6), 1751-1758 (2009-09-17)
Ethanol was a major byproduct of 2,3-butanediol (2,3-BD) fermentation by Klebsiella oxytoca ME-UD-3. In order to achieve a high efficiency of 2,3-BD production, K. oxytoca mutants deficient in ethanol formation were successfully constructed by replace the aldA gene coding for
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