Calcineurin (CaN) comprises CaN A and CaN B subunits. It exists as a heterodimer with a calmodulin-binding domain, catalytic site, a CaN B binding domain, and an autoinhibitory domain.

Calcineurin from bovine brain has been used:

• as a positive control in western blot analysis of oocytes and cumulus cells proteome
• as a positive control in calmodulin (CaM)-agarose binding assay
• to test its phosphatase activity in the presence of okadaic acid

大脑中发现的主要钙调素结合蛋白。与 T 细胞活化和阿尔茨海默病中 τ 蛋白的过磷酸化有关的关键酶。

钙调磷酸酶是一种环孢菌素敏感、钙调节的丝氨酸-苏氨酸蛋白质磷酸酶，具有较广的底物特异性。它是大脑中发现的主要钙调素结合蛋白。最早鉴定为一种磷酸二酯酶 3′:5′ 环核苷酸 (PDE) 的钙调素活化抑制剂，钙调磷酸酶对腺苷酸环化酶具有类似的作用。是与 T 细胞活化相关的关键酶。也与阿尔茨海默病中 τ 蛋白的过磷酸化有关，并且已显示出可阻碍分化型 PC12 细胞中 τ 蛋白进行钙蛋白酶介导的蛋白质水解的特性。

Calcineurin (CaN) activity is stimulated by nickel (Nⁱ²⁺) and manganese (Mn²⁺) ions. It participates in the coupling of Ca²⁺ signals. CaN may regulate oocyte growth and meiotic maturation in porcine. It also participates in gene regulation, cell survival, and death.

当与两单位活化剂 (P 2277) 以及 0.1mM Ca²⁺ 置于酶偶联系统中分析时，在 pH 7.5 和 30°C 下，一单位本品可以对活化的磷酸二酯酶 3′:5′-环核苷酸 (P 9529) 造成 50% 的抑制。

冻干粉，含 0.5% EGTA，缓冲盐及稳定剂。

Sigma 在含 65mM KCl、8mM MgSO₄ 以及 0.3% 白蛋白且 pH 为 7.5 的 80mM Tris 中测试了其活性。