二肽基肽酶IV 人

C末端经组氨酸标记。可溶形式（残基29-766）MW 105kDa

人二肽基肽酶IV已被用于研究其抑制效应和血管紧张素转换酶的抑制效应在人体中相互作用的血液动力学。人类二肽基肽酶IV也被用于一项了解膜翅目毒液过敏的研究。

来自Sigma的酶已被用于基于LC-MS（液相色谱-质谱）检测方法的DPP-IV抑制剂筛选和底物发现。

DPPIV具有后脯氨酸二肽基氨基肽酶活性，可利用X-Pro-Z和X-Ala-Z的序列从未取代的肽的N-末端水解N-末端二肽。其中X是N末端的非特异性残基，Z不能是脯氨酸或羟脯氨酸。

DPPIV具有后脯氨酸二肽基氨基肽酶活性，可利用X-Pro-Z和X-Ala-Z的序列从未取代的肽的N-末端水解N-末端二肽。最佳pH值为7.4-8.7。DPPIV可参与几种重要生理过程的调节，例如免疫功能、炎症、CNS、内分泌功能、骨髓动员、癌症生长、细胞粘附、葡萄糖止血和败血症/严重感染。

天然DPPIV是普遍存在的II型跨膜糖蛋白和S9脯氨酰寡肽酶家族的丝氨酸蛋白酶。在体内，它由信号肽合成，其起膜锚定结构域的作用。人和猪肾酶之间存在88％的序列同源性。 两者都以同源二聚体的形式存在，亚基分子量为~30kDa。高甘露糖100kDa DPPIV前体在高尔基体内进行加工，可产生124kDa（大部分通过N-和O-连接）的成熟糖蛋白。然后通过N-和O-连接的聚糖的协同作用，以及其与脂质微结构域的关联，从而将其分选至顶端膜。猪酶含有18.3％的碳水化合物，其聚糖组成为0.9％岩藻糖、3.4％甘露糖、5.1％半乳糖、8.2％葡糖胺和0.7％唾液酸。DPPIV在内皮细胞、上皮细胞和淋巴细胞上高度表达。它也以可溶形式存在于血浆中。

在100mM Tris-HCl缓冲液(pH 7.6)，37℃条件下，一个单位每分钟可从Gly-L-Pro对硝基苯胺中产生1.0μmole的对硝基苯胺。

以溶于10mM Tris-HCl，pH 7.6，200mM NaCl，1mM EDTA和10％甘油的溶液形式提供。

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