产品名称
烯醇酶 来源于面包酵母(酿酒酵母), lyophilized powder, ≥50 units/mg protein
form
lyophilized powder
specific activity
≥50 units/mg protein
mol wt
93 kDa
composition
Protein, 50-80% modified Warburg-Christian
solubility
15 mM Tris HCl, pH 7.4: soluble 1.0 mg/mL, clear
storage temp.
−20°C
Quality Level
Application
Sigma 酶在 ELISA 过程中用作抗原。该研究使用人粒细胞蛋白来鉴定和表征针对过氧化氢酶和 α-烯醇化酶在原发性硬化性胆管炎患者中的应用。利用傅里叶变换红外光谱研究了温度和变性剂诱导的酵母烯醇化酶变性。它也被用来与其他蛋白质一起研究梯度色谱聚焦质谱;一种蛋白质分析新技术。
来自面包酵母的烯醇酶(酿酒酵母)已作为试验缓冲液补充剂用于磷酸甘油酸变位酶(PGM)测定。
来自面包酵母的烯醇酶已用于研究由弱毒白色念珠菌菌株诱导的抗体应答在全身念珠菌病防御中的作用。来自面包酵母的烯醇酶还用于研究金属离子在烯醇酶催化中的作用。
Biochem/physiol Actions
烯醇化酶是一种金属酶,可催化 2-磷酸甘油酸相互转化为磷酸烯醇丙酮酸。烯醇化酶对糖酵解和糖异生都是必需的。
烯醇酶在糖解与糖代谢合成中起关键作用。烯醇酶存在于哺乳动物细胞核中,对于参与形态变换和细胞增殖的基因的转录调节起关键作用。
酵母烯醇化酶中的磷酸化酪氨酸残基形成酪氨酸蛋白激酶磷酸化的底物。除Mg2+之外,这种酶还可以被Zn2+、Mn2+和Cd2+激活。
General description
烯醇化酶(2-磷酸甘油酸水合酶)是一种胞质酶。该胞质金属酶在哺乳动物中由三个同源基因编码。来自面包酵母的烯醇酶是同源二聚体,包含两个束缚Mg2+离子。该肽由436个氨基酸组成,包含一个半胱氨酸残基,分子量为93 kDa。两个活性位点成分包括His191和Arg414。烯醇化酶存在于古生菌、细菌和真核生物中。
Other Notes
一个单元将在pH 7.4下在25°C下每分钟将1.0 μmol的2-磷酸甘油酸转化为磷酸(烯醇)丙酮酸盐。
Physical form
含 Tris 缓冲盐的冻干粉
存储类别
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 3
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
法规信息
常规特殊物品
此项目有
Thermal, chemical and chemothermal denaturation of yeast enolase.
Huang, Ping, and Aichun Dong.
Spectroscopy: An International Journal, 17(2), 453-467 (2003)
Measurement of enolase activity in cell lysates
Test, 542, 115-124 (2014)
Lian Shan et al.
Journal of the American Society for Mass Spectrometry, 19(8), 1132-1137 (2008-06-10)
A new analytical technique, gradient chromatofocusing-mass spectrometry (gCF-MS), was developed employing ion-exchange high-performance liquid chromatography (HPLC) interfaced to an electrospray-quadrupole mass spectrometer in the determination of proteins. There have been few reports, if any, of a HPLC-MS technique for proteins
Cofactor-independent phosphoglycerate mutase has an essential role in Caenorhabditis elegans and is conserved in parasitic nematodes
Zhang Y, et al.
The Journal of biological chemistry, 279(35), 37185-37190 (2004)
Boyer, P. D.
The Enzymes, 5(3), 499-538 (1971)
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