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安全信息

HPA002550

Sigma-Aldrich

抗-TTR 兔抗

enhanced validation

Prestige Antibodies® Powered by Atlas Antibodies, affinity isolated antibody, buffered aqueous glycerol solution

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MDL编号:
MFCD00162547
人类蛋白质图谱编号:
HPA002550

生物来源

rabbit

质量水平

100

偶联物

unconjugated

抗体形式

affinity isolated antibody

抗体产品类型

primary antibodies

克隆

polyclonal

产品线

Prestige Antibodies® Powered by Atlas Antibodies

形式

buffered aqueous glycerol solution

种属反应性

human

增强验证

orthogonal RNAseq
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技术

immunoblotting: 0.04-0.4 μg/mL
immunofluorescence: 0.25-2 μg/mL
immunohistochemistry: 1:1000-1:2500

免疫原序列

GTGESKCPLMVKVLDAVRGSPAINVAVHVFRKAADDTWEPFASGKTSESGELHGLTTEEEFVEGIYKVEIDTKSYWKALGISPFHEHAEVVFTANDSGPRRYTIAALLSPYSYSTTAVVTNPKE

UniProt登记号

P02766

运输

wet ice

储存温度

−20°C

靶向翻译后修饰

unmodified

基因信息

human ... TTR(7276)

相关类别

一般描述

转甲状腺素蛋白（TTR）以前被称为前白蛋白。它是四聚体蛋白，分子质量为55kDa。它由两个不同的二聚体-二聚体界面组成，形成两个相同的漏斗形T4结合位点。

免疫原

甲状腺素运载蛋白前体重组蛋白表位标记标签（PrEST）

应用

兔抗TTR抗体属Prestige抗体，经人类蛋白质图谱（HPA）计划开发和验证。每种抗体都通过针对数百种正常和疾病组织的免疫组织化学进行测试。通过单击图像库链接，可以在人类蛋白质图谱（HPA）站点上查看这些图像。还采用免疫荧光和蛋白质印迹法对抗体进行检测。想要查看有关Prestige 抗体和HPA的方案和其他实用信息，请访问 sigma.com/prestige。
成功使用该抗体的应用以及相关的同行评审论文如下所示。
蛋白质免疫印迹分析（1篇论文）

生化/生理作用

TTR（转甲状腺素蛋白）蛋白主要参与甲状腺素和视黄醇（维生素A）从血流到大脑的血浆转运。由脉络丛合成。在体内具有错误折叠和聚集（淀粉样蛋白生成）的特征。TTR基因的突变与家族性淀粉样神经病和阿尔茨海默病′等严重疾病的发生有关。

特点和优势

Prestige Antibodies®是经过高度表征和广泛验证的抗体，同时还有一个优点是其每个靶标的所有可用表征数据都可以通过位于此页面顶部产品名称下方的人类蛋白质图谱门户进行访问。Prestige Antibodies®对其他蛋白质的独特性和低交叉反应性是通过严密的抗原区域选择、亲和纯化和严格的选择来实现的。每种Prestige 抗体都有相应的Prestige 抗原对照品，可在链接部分找到。

每种Prestige 抗体的检测方法如下：
  • 44种正常人体组织和20种最常见癌症组织的IHC组织阵列。
  • 364个人重组蛋白片段的蛋白阵列。

联系

Corresponding Antigen APREST77457

外形

溶于磷酸盐缓冲生理盐水（pH 7.2），含有40%甘油和0.02%叠氮化钠的溶液

法律信息

Prestige Antibodies is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

免责声明

除非我们的产品目录或产品附带的其他公司文档另有说明，否则我们的产品仅供研究使用，不得用于任何其他目的，包括但不限于未经授权的商业用途、体外诊断用途、离体或体内治疗用途或任何类型的消费或应用于人类或动物。

储存分类代码

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 1

闪点(°F)

Not applicable

闪点(°C)

Not applicable

个人防护装备

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)

法规信息

常规特殊物品

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Natalie J Galant et al.
Scientific reports, 6, 25080-25080 (2016-04-29)
Wild-type and mutant transthyretin (TTR) can misfold and deposit in the heart, peripheral nerves, and other sites causing amyloid disease. Pharmacological chaperones, Tafamidis(®) and diflunisal, inhibit TTR misfolding by stabilizing native tetrameric TTR; however, their minimal effective concentration is in
T Liu et al.
Eye (London, England), 28(1), 26-33 (2013-10-12)
To describe the characteristic ophthalmic phenotypes of a large Chinese family with familial amyloid polyneuropathy due to a missense mutation in transthyretin (TTR) (c.307 C>G). Twenty-seven individuals (12 affected, 15 unaffected) from a five-generation Chinese family underwent general medical examination
Steven M Johnson et al.
Journal of molecular biology, 421(2-3), 185-203 (2012-01-17)
Transthyretin (TTR) is one of the many proteins that are known to misfold and aggregate (i.e., undergo amyloidogenesis) in vivo. The process of TTR amyloidogenesis causes nervous system and/or heart pathology. While several of these maladies are associated with mutations
J Herbert et al.
Neurology, 36(7), 900-911 (1986-07-01)
Plasma transthyretin (TTR, formerly called prealbumin) is a 55-kd protein that participates in the plasma transport of both thyroxine and retinol (vitamin A). TTR concentrations are disproportionately high in human ventricular CSF, suggesting that TTR is either selectively transported across
I A Popov et al.
Molekuliarnaia biologiia, 47(6), 1011-1019 (2014-12-17)
Transthyretin, one of the major plasma proteins, has a number of posttranslational modifications and mutations, some of which are associated with the development of severe diseases, for instance, familial amyloid neuropathy and Alzheimer's disease. In order to investigate the role

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