D -莱氏乳杆菌乳酸脱氢酶

研究领域：细胞信号传导
乳酸脱氢酶（LDH）是一种氧化还原酶，存在于各种生物体中，包括植物和动物。LDH广泛分布于组织中，在肌肉、肾脏和肝脏中浓度很高。编码LDH的基因是LDHA、LDHB、LDHC和LDHD。D-异构体由 LDHD产生。D-LDH有两种类型：NAD依赖型D-LDH和FAD依赖型D-LDH。

在食品工业，主要催化作用是将NADH和H⁺转化成NAD⁺ ，心肌黄酶将无荧光的刃天青转化成强荧光物质试卤灵，以测量食品中D-乳酸的含量。

来自莱士曼氏乳酸杆菌的D-乳酸脱氢酶已用于：

• 乳酸脱氢酶活性，用于测试蛋白质的分子伴侣活性(chaperone activity)
• 测试纯化单磷酸硫胺素（ThiM）的激酶活性
• 用于 NADH偶联稳态 ATP酶分析
• 测定细胞乳酸

D-乳酸脱氢酶催化丙酮酸转化成 D-乳酸，同时将NADH氧化成NAD⁺。D-乳酸脱氢酶还可以催化逆反应，将D-乳酸转化成丙酮酸，同时将NAD⁺还原成NADH。

它是糖异生和DNA代谢中的关键检查点（ checkpoint）。在各种疾病情况下，包括心脏病发作、癌症、肝病、肌肉创伤、贫血、骨折和感染（如脑炎、人体免疫缺陷病毒（HIV）和脑膜炎），可以观察到血液中LDH水平上升。LDH也是组织周转（tissue turnover）的非特异性标志物，组织周转是一种正常的代谢过程。此外，在LDHD 变异的 D-乳酸酸中毒患者中D-LDH活性下降。

含有磷酸缓冲盐的冻干粉

D-乳酸脱氢酶催化丙酮酸转化成 D-乳酸，同时将NADH氧化成NAD⁺。 D-乳酸脱氢酶还可以催化逆反应，将 D-乳酸转化成丙酮酸，同时将NAD⁺ 还原成NADH。

在pH 7.0、25℃条件下，一单位酶每分钟可将1.0 μmM丙酮酸还原成D-乳酸。