α-乳清蛋白是一种分子量较小的球状乳清蛋白，存在于迄今为止已研究的所有乳汁中。它是在乳腺中产生的大约 14 kDa 的金属蛋白。

牛乳中的 α-乳清蛋白适用于：

• 作为电泳标记，摩尔质量约为 14,200Da
• 通过反向电荷奇偶性模型研究蛋白质在带电表面氧化铁纳米颗粒上的选择性结合

α-乳清蛋白被用于通过乳酸发酵降低乳清蛋白的抗原性。

α-乳清蛋白由具有 8 个半胱氨酸的单条多肽链组成，这些半胱氨酸形成二硫键。α-乳清蛋白结合包括钙在内的几种金属离子，人们认为该结合在从还原的变性形式的 α-乳清蛋白再生成天然 α-乳清蛋白的过程中发挥作用。α-乳清蛋白还具有独特的锌结合位点，其被认为在乳糖合酶复合物的结合中起作用。 其成熟蛋白由 123 个氨基酸残基（14kD）组成，具有 1.7 埃分辨率的三维结构，包含四个 α-螺旋和三链反平行 β-折叠。

其可通过改变半乳糖基转移酶的底物特异性以增加乳糖形成的速率；半乳糖基转移酶和 α-乳白蛋白的复合物称为乳糖合酶。

其可通过改变半乳糖基转移酶的底物特异性以增加乳糖形成的速率；半乳糖基转移酶和α-乳白蛋白的复合物称为乳糖合酶。Asp⁸⁷ 或 Asp⁸⁸ 对 Ala 的定点诱变完全消除了强钙结合亲和力，并将乳糖合酶的刺激降低到最大速率的 <3.5%。