类胰蛋白酶 来源于人类肺

分子量：~135 kDa（人）（具有两组不同亚基的非共价连接四聚体，可能是由于N-连接糖基化的异质性和人肺中a & b亚型序列的存在所致）。31-33 kDa（单体MW）

类胰蛋白酶是一种在过敏反应期间从肥大细胞释放的糖蛋白，具有许多功能，包括催化补体C3的活化，将溶血素原转化为溶血素（MMP-3），以及裂解纤维蛋白原，导致凝血潜能丧失。人类胰蛋白酶是人肺肥大细胞的主要分泌蛋白酶。

类胰蛋白酶已用于纯化和表征在巴斯德毕赤酵母中表达的重组大鼠肥大细胞蛋白酶7的研究中。 类胰蛋白酶也已用于研究肥大细胞疾病中的药物过敏。

类胰蛋白酶是丝氨酸蛋白酶S1家族的成员。它是肥大细胞颗粒的主要中性蛋白酶。 在肥大细胞颗粒中，它以肝素稳定的活性四聚体形式存在。稳定是糖胺聚糖的高负电荷密度的结果。用分子量大于6 kDa的肝素以及其他糖胺聚糖（例如硫酸葡聚糖或硫酸软骨素）观察到这种稳定活性。 肝素的去除导致四聚体的解离和酶的失活。高浓度的NaCl会导致肝素的解离。
由于过敏反应期间的脱粒反应，类胰蛋白酶从肥大细胞中释放出来。 此外，已经在各种组织中鉴定了几种类胰蛋白酶基因和等位基因（α，β，γ&δ），并在血液中循环。β类胰蛋白酶原被认为是血液中的构成循环形式。
类胰蛋白酶的生物学功能尚不清楚。 然而，据报道它催化补体C3的活化，将前溶血素转化为溶血素（MMP-3），并裂解纤维蛋白原，导致凝结潜力的丧失。 类胰蛋白酶还降解纤维连接蛋白、降钙素基因相关肽、血管活性肠肽、
和激肽原。

以含50mM 乙酸钠、1M 氯化钠、0.05mM 肝素和 0.01% 叠氮化钠（pH 5.0）的液体形式提供

高度纯化

一个单位将在pH 8和25℃下，每分钟水解1.0 μmole N-苄基-DL-Arg-pNA。