产品名称
抗-β-淀粉样蛋白(22-35) 兔抗, affinity isolated antibody, buffered aqueous solution
biological source
rabbit
conjugate
unconjugated
antibody form
affinity isolated antibody
antibody product type
primary antibodies
clone
polyclonal
form
buffered aqueous solution
mol wt
antigen ~4 kDa
species reactivity
rat, human, mouse
packaging
antibody small pack of 25 μL
technique(s)
indirect ELISA: 0.2-0.4 μg/mL using β-amyloid peptide (22-35), western blot: 0.25-0.5 μg/mL using β-amyloid peptide (1-40)
UniProt accession no.
shipped in
dry ice
storage temp.
−20°C
target post-translational modification
unmodified
Quality Level
Gene Information
human ... APP(351)
mouse ... App(11820)
rat ... App(54226)
General description
γ-分泌酶对淀粉样前体蛋白(APP)的切割可产生小片段的淀粉样β(Aβ)肽。APP的断裂主要发生在第40号残基上,但也有少量发生在第42号残基上。淀粉样β肽含有一个~100 kDa的可溶性N末端片段,以及含有完整Aβ结构域的细胞内C末端片段(CTF)。
兔抗-β-淀粉样蛋白(22-35)抗体通过ELISA专门识别 β-淀粉样蛋白 (22-35)、β-淀粉样蛋白(25-35)、β-淀粉样蛋白(1-40)和β-淀粉样蛋白(1-42),不会与β-淀粉样蛋白(32-35)和β-淀粉样蛋白(35-25)发生反应。抗体可通过免疫印迹法检测β-淀粉样蛋白(1-40)(约4kDa)。免疫肽可特异性抑制免疫印迹中β-淀粉样蛋白(1-40)条带的染色。
淀粉样蛋白前体蛋白(APP)的蛋白水解切割可产生小片段淀粉样蛋白β肽。APP切割主要发生在残基40处,在残基42处少量发生。已发现阿尔茨海默氏病患者的大脑中存在淀粉样蛋白β肽聚集。
Immunogen
对应于人β-淀粉样蛋白(1-40)片段氨基酸22-35的合成肽,与KLH偶联。该序列对应于人淀粉样蛋白前体蛋白APP的氨基酸693-706,并且在小鼠和大鼠APP中相同。
Application
兔抗-β-淀粉样蛋白(22-35)抗体可用于ELISA,浓度为0.2-0.4μg/mL,使用β-淀粉样蛋白肽(22-35)。该产品也可用于蛋白印迹,浓度为0.25-0.5μg/mL,使用β-淀粉样蛋白肽(1-40)。
抗β淀粉样(22-35)兔抗可用于
- 蛋白质印迹
- 斑点印迹试验
- 间接酶联免疫吸附试验(ELISA)
Biochem/physiol Actions
分泌的Aβ可导致突触和神经炎损害和胶质细胞活化。在阿尔兹海默症′患者的大脑中发现有淀粉样β肽的积聚。Aβ(25-35)和Aβ(22-35)片段属于β-淀粉样肽的高度有毒区段,可促进星形胶质细胞的炎症过程和Aβ的纤维聚集,因此代表了一种潜在的阿尔兹海默症′治疗靶标。
Physical form
溶于0.01M 磷酸盐缓冲盐水,pH 7.4,含15 mM 叠氮化钠和1%牛血清白蛋白。
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存储类别
10 - Combustible liquids
wgk
WGK 3
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)
法规信息
常规特殊物品
低风险生物材料
常规特殊物品
此项目有
Xinyi Li et al.
The Journal of neuroscience : the official journal of the Society for Neuroscience, 33(50), 19423-19433 (2013-12-18)
Tissue-specific overexpression of the human systemic amyloid precursor transthyretin (TTR) ameliorates Alzheimer's disease (AD) phenotypes in APP23 mice. TTR-β-amyloid (Aβ) complexes have been isolated from APP23 and some human AD brains. We now show that substoichiometric concentrations of TTR tetramers
Mechanisms of transthyretin inhibition of $\beta$-amyloid aggregation in vitro
Li X, et al.
The Journal of Neuroscience, 33(50), 19423-19433 (2013)
An Overview of APP Processing Enzymes and Products
Chow VW, et al.
Neuromolecular Medicine, 12, 1-1 (2010)
Mechanisms of Amyloid-beta Peptide Clearance: Potential Therapeutic Targets for Alzheimer's Disease
Yoon SS, et al.
Biomolecules & Therapeutics, 20, 245-245 (2012)
Lukas P Feilen et al.
eLife, 11 (2022-05-18)
Cleavage of membrane proteins in the lipid bilayer by intramembrane proteases is crucial for health and disease. Although different lipid environments can potently modulate their activity, how this is linked to their structural dynamics is unclear. Here, we show that
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