α-糜蛋白酶 来源于牛胰腺

α-来自牛的胰凝乳蛋白酶已在一项研究中用于蛋白酶体抑制，以促进抗癌研究。α-来自牛的胰凝乳蛋白酶也已用于在氧化硅片上功能化表面锚定聚（甲基氢硅氧烷）薄膜的研究中。

α-来自牛胰的胰凝乳蛋白酶已用于：

• 将精液收集到Tris稀释液的补充剂
• 作为主要组织相容性复合体（MHC）II类蛋白酶敏感性分析中的蛋白酶之一
• 作为生物膜分散度测定的YEPD肉汤中的一种成分
• 用于制备几丁质酶-胰凝乳蛋白酶-DMSO缓冲液（CCD缓冲液）用于幼虫酶消化

Sigma公司的酶已用于评估α-胰凝乳蛋白酶有限蛋白水解对精子穿透的效应。

α-胰凝乳蛋白酶是丝氨酸肽酶，并且具有通过二硫键连接的三条多肽链（A链-13个残基，B链-131个残基和C链-97个残基）中包含的241个氨基酸残基。发现该酶的分子量为25kDa。其pI是8.75。它选择性地水解酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和亮氨酸的 C-末端侧的肽键。Ca²⁺ 激活和稳定酶。该酶被二异丙基氟磷酸盐（DFP）、甲苯磺酰氟（PMSF）、N-对甲苯磺酰基-L-苯丙氨酸氯甲基酮（TPCK）、胰凝乳蛋白酶抑制剂、抑肽酶、α1-抗胰蛋白酶和 α2-巨球蛋白、10mM Cu²⁺和Hg^2+抑制。

一种丝氨酸蛋白酶，能将与芳香烃或其他大型疏水性侧链（Tyr、Trp、Phe、Met、Leu）结合的肽从键的羧基端水解。

在pH 7.8、25℃条件下，1个单位将每分钟水解1.0 μmol BTEE。

由 A1%/280 测定的蛋白质