肠激酶 来源于牛肠

肠激酶也称为肠肽酶，是一种跨膜蛋白质。这种肠蛋白酶由一条重链和1一条轻链通过二硫键连接而成。牛肠肽酶的氨基端序列类似于胰蛋白酶样丝氨酸蛋白酶。肠激酶是一种高度特异性丝氨酸蛋白酶，可用于去除N-末端和Met-N-末端融合蛋白中的FLAG多肽，但不去除C端FLAG。

牛肠激酶已用于去除重组谷胱甘肽过氧化物酶1(Gpx1)中的S标签和N端His标签。它还用于切除（聚羟基脂肪酸酯）颗粒中的白介素-2(IL-2)蛋白。

肠激酶是 S1 肽酶家族的一员。在体内，它负责胰蛋白酶原胰蛋白酶的蛋白水解活化。肠激酶用于位点含有可进入肠激酶识别位点的重组融合蛋白进行位点特异性切割，以去除亲和标签。

肠激酶催化胰蛋白酶的水解激活，从而防止胰蛋白酶自激活造成的胰腺组织损伤。肠激酶特异性识别多肽中的Lys或Arg残基。肠激酶缺乏会导致食物消化和吸收机制受损。肠激酶是一种高度特异性丝氨酸蛋白酶，可用于去除N-末端和Met-N-末端融合蛋白中的FLAG多肽，但不去除C端FLAG。

与优化的肠激酶缓冲液共同提供

一个单位表示 1µg 纯化的 FLAG-BAP 融合蛋白在 37 °C 下在 18 小时内裂解 >95% 所需的肠激酶的量。一个 FLAG-BAP 单位相当于标准胰蛋白酶原单位活性的 10 倍。

不得使用 PVDF，因为游离标记肽将与 PVDF 膜结合。