胃蛋白酶 来源于猪胃粘膜

来自Sigma的酶已被用于消化粗制小麦醇溶蛋白。它已与其他酶一起用于证明固定和酶促消化在使用石蜡包埋组织的免疫组织化学分析中的影响。它已被用于消化（在使用免疫过氧化物酶技术之前）以减少支气管组织切片的非特异性背景染色。该酶也被用于从IgG制备F(ab)₂ 片段。

胃蛋白酶是一种用于消化蛋白质的肽酶，常用于从抗体制备Fab片段。来自猪胃粘膜的胃蛋白酶已被用于水解小鼠的干燥宫颈样本。

胃蛋白酶切割可用于产生抗体的F(ab′)₂ 片段。有关胃蛋白酶的更多信息，请访问 www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer。

胃蛋白酶可水解肽键，而不是酰胺或酯键。 胃蛋白酶可水解在肽键任一侧具有芳香酸的肽。 含硫氨基酸与肽键越接近，则越易于水解。胃蛋白酶优先切割苯丙氨酸和亮氨酸的羧基侧以及谷氨酸残基的羧基侧。 切割胰岛素β链的Phe-Val、Gln-His、Glu-Ala、Ala-Leu、Leu-Tyr、Tyr-Leu、Gly-Phe、Phe-Phe和Phe-Tyr键。
胃蛋白酶是胃产生的主要蛋白水解酶。它通过切割内部肽键来消化蛋白质。

该酶不会切割缬氨酸、丙氨酸或甘氨酸键。Z-L-酪氨酰-L-苯丙氨酸、Z-L-谷氨酰-L-酪氨酸或Z-L-甲硫氨酰-L-酪氨酸可作为胃蛋白酶消化的底物。胃蛋白酶受到多种含苯丙氨酸的肽的抑制。

优先裂解：P1 和 P1′ 位的疏水性和芳族残基。降解胰岛素 β 链中的 Phe-Val、Gln-His、Glu-Ala、Ala-Leu、Leu-Tyr、Tyr-Leu、Gly-Phe、Phe-Phe 和 Phe-Tyr 键

E1%/280=14.7

最适pH值为2-4。在4 M尿素和3 M盐酸胍中可保持活性。在60°C时稳定。胃蛋白酶在pH 8.0-8.5下发生不可逆灭活。

蛋白质由E1%/280测定

一个酶活性单位是指在使用血红蛋白作为底物的三氯乙酸（TCA）可溶性产物测量中，在37°C、pH 2.0条件下每分钟产生0.001的ΔA₂₈₀ 所需的酶量。（终体积 = 16 mL。光程 = 1cm。）

有关胃蛋白酶的更多信息，请访问 www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer。