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抗体基础知识

基本的抗体结构

免疫球蛋白(Ig)由B淋巴细胞产生并分泌到血浆中。单体形式的Ig分子是一个分子量约为150 kDa的糖蛋白,且其结构差不多类似字母Y。Ig单体的基本结构(图1)包括由两个二硫键连接的两个相同的半体。每个半体都具有一个约50 kDa的重链和一个约25 kDa的轻链,两者在轻链羧基末端附近通过二硫键连接在一起。重链可分为Fc部分和Fab部分,前者位于羧基末端(Y的基座),后者则位于氨基末端(Y的臂)。糖链附着在分子的Fc部分。Ig分子的Fc部分仅由重链组成。IgG和IgM的Fc区域可以结合免疫调节细胞(如巨噬细胞)表面的受体,并刺激控制免疫应答的细胞因子的释放。Fc区域包含所有Ig均有的蛋白序列以及各类型独有的决定簇。这些区域被称为恒定区域,因为它们在同一类型的不同的Ig分子中没有显著的变化。Ig分子的Fab部分含有重链和轻链,两者通过单个二硫键结合在一起。一个重链和一个轻链的配对结合形成了抗体的抗原结合位点。每个Ig单体可以结合两个抗原分子。  

基本的免疫球蛋白结构

图 1.基本的免疫球蛋白结构。

抗体类型和亚型

免疫球蛋白的主要类型(图2)为IgA、IgD、IgE、IgG和IgM。鸟类也会在蛋黄中产生IgY。

主要免疫球蛋白类型

图 2.主要免疫球蛋白类型。

重链的Fc区域的类特异性序列决定了Ig的不同类型,重链由不同的希腊字母来标记,以对应不同种类的Ig:α-IgA、δ-IgD、 ε-IgE、 γ-IgG、 μ-IgM。轻链在免疫球蛋白中普遍存在并分为两种——kappa和lambda, 通常用希腊字母k和 λ标记。表A表B分别列出了人和小鼠免疫球蛋白的性质。

表A

* 轻链在所有的免疫球蛋白类中都存在。人体中k链的比率是67%,λ 链是33%。其他物种中的比率请参阅免疫球蛋白轻链比率表。

表B

未知 Ig中κ和λ的比率随物种不同而变化。参见表 C

表C

抗体形式

我们提供各种形式的抗体,包括整个(完整)分子和抗体的F(ab)2片段。表D列出了一些抗体的常见形式。

表D
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参考文献

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