生物来源
mouse
偶联物
unconjugated
抗体形式
ascites fluid
抗体产品类型
primary antibodies
克隆
99D, monoclonal
分子量
antigen 65-75 kDa
包含
15 mM sodium azide
种属反应性
rabbit, mouse, rat, avian, human
技术
flow cytometry: suitable
immunocytochemistry: suitable using nucleoplasm, subnuclear punctate compartment, and cytoplasm
immunohistochemistry (frozen sections): suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
indirect ELISA: suitable
western blot: 1:50,000 using a rat brain cytosol preparation
同位素/亚型
IgG2b
UniProt登记号
运输
dry ice
储存温度
−20°C
靶向翻译后修饰
unmodified
基因信息
human ... BIN1(274)
mouse ... Bin1(30948)
rat ... Bin1(117028)
一般描述
Bin1（SH3P9，双载蛋白II，amphl）（小鼠IgG2b同种型）来源于小鼠骨髓瘤细胞和用含有人Bin1 189-398氨基酸的重组多肽免疫的BALB /c小鼠脾细胞融合而成的99D杂交瘤。Bin1[Box依赖myc互作蛋白-1，又名SH3P9、双载蛋白II和amphl（双载蛋白样）]是具有肿瘤抑制作用的新型蛋白。人BIN1基因定位于染色体2q14区。在人和啮齿类动物细胞中，它是短寿的（半寿期约2小时）单体磷蛋白（约70kDa）。Bin1分子具有不同的亚型或构象，在正常和肿瘤细胞中的定位也不同。在正常细胞中，Bin1主要位于核质中，但也存在于亚核区室中。而在表达Bin1的肿瘤细胞中，Bin1主要位于亚核区室。
免疫原
含有人Bin1第189-398氨基酸的重组多肽。
应用
小鼠抗Bin1单克隆抗体可用于：
- 蛋白印迹
- 酶联免疫吸附测定 (ELISA)
- 免疫沉淀
- 免疫细胞化学
- 免疫组化
- 流式细胞术
生化/生理作用
Box依赖myc互作蛋白-1 (Bin1) 与myc癌蛋白相互作用并抑制其致癌活性，在多种人类癌症中起重要作用。Bin1缺失可能会使乳腺、结肠、肺、子宫颈、前列腺和肝癌的癌细胞生长失控。Bin1基因座位于2q中部区域，约42%的转移性前列腺癌中的该区缺失，而在鼠类同线位点，>90%的放射诱导髓系白血病缺失该区。Bin1通过抑制myc和腺病毒E1A蛋白控制瘤细胞的生长和细胞周期。表达缺陷会影响功能，因为异位Bin1可抑制缺乏内源性表达的肿瘤细胞生长。Bin1在鼠类骨骼肌中高表达；Bin1过表达可促进肌管形成和肌球蛋白重链上调，干扰Bin1表达可显著影响这些过程。
该抗体可与人Bin1分子myc结合域的一段33个残基片段（MBD，氨基酸323-356）发生特异性反应。它不与Bin1相关的45 kDa多肽反应。
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10 - Combustible liquids
WGK
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法规信息
常规特殊物品
此项目有
历史批次信息供参考:
分析证书(COA)
Lot/Batch Number
Loss of heterozygosity and tumor suppressor activity of Bin1 in prostate carcinoma
Ge K, et al.
International Journal of Cancer. Journal International Du Cancer, 86(2), 155-161 (2000)
Endocytic proteins in the regulation of nuclear signaling, transcription and tumorigenesis
Pyrzynska B, et al.
Molecular Oncology, 3(4), 321-338 (2009)
Laura Picas et al.
Nature communications, 5, 5647-5647 (2014-12-10)
Phosphoinositides play a central role in many physiological processes by assisting the recruitment of proteins to membranes through specific phosphoinositide-binding motifs. How this recruitment is coordinated in space and time is not well understood. Here we show that BIN1/M-Amphiphysin2, a
Accumulation of caveolin-3 protein is limited in damaged muscle in chicken muscular dystrophy
Matsumoto H, et al.
Comparative Biochemistry and Physiology. Part A, Molecular & Integrative Physiology, 157(1), 68-72 (2010)
A structure-based model of the c-Myc/Bin1 protein interaction shows alternative splicing of Bin1 and c-Myc phosphorylation are key binding determinants
Pineda-Lucena A, et al.
Journal of molecular biology, 351(1), 182-194 (2005)
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