C9879
Bovine Collagen Type I
from bovine achilles tendon, powder, suitable for substrate for collagenase
别名:
Collagen powder
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关于此项目
Form:
powder
Biological source:
bovine Achilles tendon
General description
胶原是体内广泛表达的蛋白。人体组织中有20种不同类型的胶原蛋白。I型胶原是丰富的骨蛋白。它构成了约90%的骨有机物。
胶原蛋白被分为许多种结构和遗传性不同的类型。我们使用Bornstein和Traub提出的命名法。不要混淆Sigma分类标识和公认的胶原蛋白分类类型。
使用Bornstein和Traub命名的胶原蛋白术语源自参考文献；Bornstein, P. and Traub, W. The Proteins, (1979) 4, 411-605
Application
来自牛跟腱的胶原适合用于：
- 胶原酶活性的检测
- 作为使用差示扫描量热法，热重法，气相色谱法和傅里叶变换红外光谱法进行人体骨骼热分析研究中的参考样品
- 作为开发用于确定体外胶原降解的简单测定的底物
- 固相酶联免疫吸附试验检测整合糖蛋白二肽基肽酶IV与不溶性I型胶原结合活性的研究
牛跟腱胶原蛋白用于植物提取物的研究中，作为MMP-胶原酶的抑制剂，MMP-胶原酶是骨关节炎和类风湿关节炎中软骨分解的推定活性剂。
Biochem/physiol Actions
胶原是一种不溶性纤维蛋白，是细胞外基质和结缔组织的一部分。它负责组织承受拉伸的能力。 称为前胶原的长前体在ER中合成和组装，分泌到细胞外空间并加工形成胶原纤维。不同类型的胶原蛋白由包含三个多肽链的分子组成，这些多肽链以三重螺旋构象排列，氨基酸序列略有不同。一级结构是在每三个位置具有甘氨酸的重复基序，经常在脯氨酸或4-羟脯氨酸残基之前。
来自牛跟腱的胶原是天然存在的蛋白，呈细长的原纤维形式。它可用于纤维软骨区的研究，胶原蛋白在插入跟骨之前必须首先穿过纤维软骨区。它也可用于研究生长因子对跟腱愈合过程中胶原含量和交联的影响。
Preparation Note
本品为不溶性胶原制剂。它不溶于水，水性缓冲液，稀酸和有机溶剂。为了在胶原酶测定中用作底物，该胶原可以制备为在含0.36 mM氯化钙的50mM TES缓冲液（pH值7.4）中的混悬液。
根据Einbinder, J. and Schubert, M., J. Biol. Chem., 188, 335 (1951)中的方法制备。
存储类别
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 1
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
法规信息
监管及禁止进口产品
此项目有
E K Steffen et al.
Journal of clinical microbiology, 14(2), 153-156 (1981-08-01)
Thirty-three strains of anaerobic bacteria isolated from human clinical specimens were examined for the presence of heparinase, hyaluronidase, chondroitin sulfatase, gelatinase, collagenase, fibrinolysin, lecithinase, and lipase activities. Pronounced heparinase activity was limited to species of the genus Bacteroides. A number
Extraction and partial characterization of collagen from different animal skins
Quereshi S, et al.
Recent Research in Science and Technology, 2(9) (2010)
Thermal analysis study of human bone
Lozano L F, et al.
J. Mater. Sci., 38, 4777-4782 (2003)
M L Tanzer
Science (New York, N.Y.), 180(4086), 561-566 (1973-05-11)
The formation of collagen cross-links is attributable to the presence of two aldehyde-containing amino acids which react with other amino acids in collagen to generate difunctional, trifunctional, and tetrafunctional cross-links. A necessary prerequisite for the development of these cross-links is
Structurally distinct collagen types.
P Bornstein et al.
Annual review of biochemistry, 49, 957-1003 (1980-01-01)
全球贸易项目编号
| 货号 | GTIN |
|---|---|
| C9879-25G | 04054839595417 |
| C9879-1G | 04061833531297 |
| C9879-5G | 04061833531303 |
| C9879-10G | 04061833629451 |
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