S0937
Sucrose Phosphorylase
recombinant, expressed in E. coli, lyophilized powder, ≥45 units/mg solid
别名:
SPase, 二糖葡糖基转移酶, 蔗糖转葡糖基酶,
重组
expressed in E. coli
质量水平
表单
lyophilized powder
比活
≥45 units/mg solid
分子量
56 kDa by SDS-PAGE
运输
wet ice
储存温度
−20°C
一般描述
研究领域：细胞信号传导
蔗糖磷酸化酶属于糖苷水解酶GH13家族。它由四个结构域组成，包括葡萄糖异头碳结合位点和糖苷结合位点。活性位点残基包括Asp192和Glu232。它主要由双歧杆菌和乳酸杆菌产生。交联的蔗糖磷酸化酶聚集体具有热稳定性，可用于工业糖基化催化。
蔗糖磷酸化酶属于糖苷水解酶GH13家族。它由四个结构域组成，包括葡萄糖异头碳结合位点和糖苷结合位点。活性位点残基包括Asp192和Glu232。它主要由双歧杆菌和乳酸杆菌产生。交联的蔗糖磷酸化酶聚集体具有热稳定性，可用于工业糖基化催化。
应用
蔗糖磷酸化酶已用于测定小麦植株中的蔗糖 和蔗糖氢的生产。
蔗糖磷酸化酶已用于：
- 评估稳定、无味且呈粉末状的呋喃酮糖苷的酶促合成。
- 研究与羧酸化合物的新型转糖基化反应。
- 用于小麦植株中的蔗糖测定和蔗糖制氢。
生化/生理作用
蔗糖磷酸化酶催化蔗糖（α-D-吡喃葡萄糖基-1,2-β-D-呋喃果糖苷）的可逆转化和将磷酸盐催化成D-果糖和α-D-葡萄糖1-磷酸。此反应在通过蔗糖代谢产生至关重要的葡萄糖组分方面起着关键作用。(1)
外形
含有作为稳定剂的蔗糖。
其他说明
在 25°C和pH 7.6下，一个单位每分钟将从蔗糖产生 1.0μ摩尔 D 果糖，同时相应地将NADP还原为NADPH。
警示用语：
Danger
危险声明
预防措施声明
危险分类
Resp. Sens. 1
储存分类代码
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
法规信息
常规特殊物品
此项目有
Sucrose phosphorylase harbouring a redesigned, glycosyltransferase-like active site exhibits retaining glucosyl transfer in the absence of a covalent intermediate.
Christiane Goedl et al.
Chembiochem : a European journal of chemical biology, 10(14), 2333-2337 (2009-08-20)
Structural rearrangements of sucrose phosphorylase from Bifidobacterium adolescentis during sucrose conversion
Mirza O, et al.
The Journal of Biological Chemistry (2006)
Christiane Goedl et al.
Carbohydrate research, 343(12), 2032-2040 (2008-03-19)
Sucrose phosphorylase utilizes a glycoside hydrolase-like double displacement mechanism to convert its disaccharide substrate and phosphate into alpha-d-glucose 1-phosphate and fructose. Site-directed mutagenesis was employed to characterize the proposed roles of Asp(196) and Glu(237) as catalytic nucleophile and acid-base, respectively
Alexandra Schwarz et al.
The Biochemical journal, 403(3), 441-449 (2007-01-20)
The role of acid-base catalysis in the two-step enzymatic mechanism of alpha-retaining glucosyl transfer by Leuconostoc mesenteroides sucrose phosphorylase has been examined through site-directed replacement of the putative catalytic Glu237 and detailed comparison of purified wild-type and Glu237-->Gln mutant enzymes
Genotypic variation in water-soluble carbohydrate accumulation in wheat
Ruuska SA, et al.
Functional plant biology, 33(9), 799-809 (2006)
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