T8690
硫氧还蛋白 人
≥90% (SDS-PAGE), recombinant, expressed in E. coli (N-terminal histidine tagged), essentially salt-free, lyophilized powder, ≥5 U/mg
生物来源
human
质量水平
重组
expressed in E. coli (N-terminal histidine tagged)
方案
≥90% (SDS-PAGE)
表单
essentially salt-free, lyophilized powder
比活
≥5 U/mg
分子量
14 kDa
技术
activity assay: suitable
溶解性
water: soluble 0.50—0.60 mg/mL, clear to slightly hazy, colorless to faint yellow or tan
适用性
suitable for molecular biology
UniProt登记号
应用
cell analysis
储存温度
−20°C
基因信息
human ... TXN(7295)
一般描述
从Jurkat细胞cDNA克隆得到。与ADF/Trx（GenBank®登记号X77584）和来自人胎盘的硫氧还蛋白（GenBank®登记号AF085844）相同。
硫氧还蛋白（TXN）是一种12kda的普遍存在蛋白。表达基因位于人染色体9q34.3上。TXN主要位于细胞质中。硫氧还蛋白在活性部位含有一个氧化还原活性二硫醇。它以几种形式存在，最常见的是细胞质（TRX1）和线粒体（TRX2）形式。
应用
人硫氧还蛋白可用于体外硫氧还蛋白测定。该产品还可用于评估硫氧还蛋白还原酶（TRXR）的酶活性。
人硫氧还蛋白已用于：
- 丝裂素活化蛋白激酶激酶4（MKK4）的体外激酶测定
- 以研究其在人细胞中转录调控、RNA处理和核孔功能中的作用
- 来自心脏特异性转基因(Tg)-Trx1小鼠心脏的Trx1还原性靶蛋白的蛋白质组学鉴定
生化/生理作用
人硫氧还蛋白是一种重组的N-末端组氨酸标记蛋白。该产品可在淋巴细胞、成纤维细胞以及多种人实体瘤细胞系中诱导增殖。该产品还能刺激正常和白血病B细胞的生长、改变AP-1的转录活性并抑制凋亡信号调节激酶1（ASK1）。硫氧还蛋白（TRX）在保护细胞免受亲电试剂（一种细胞毒性物质）的侵害中起作用。
介导蛋白中二硫键的还原。
硫氧还蛋白（TXN）具有二硫化物还原活性。它可作为细胞因子以减轻炎症。TXN可作为活性氧中间体（ROI）的清除剂而在各种氧化应激下产生。硫氧还蛋白能诱导细胞增殖以减少氧化应激。TXN是多种癌症的预后生物标志物，如肺癌、胰腺癌和肝细胞癌。它有助于蛋白质还原、组织发育和氧化还原调节。
其他说明
在25℃的胰岛素还原测定中，一单位在1 min内可引起1.0的ΔA650。
法律信息
GenBank is a registered trademark of United States Department of Health and Human Services
储存分类代码
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
闪点(°F)
Not applicable
闪点(°C)
Not applicable
个人防护装备
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
法规信息
常规特殊物品
历史批次信息供参考:
分析证书(COA)
Lot/Batch Number
Walter H Watson et al.
Toxicological sciences : an official journal of the Society of Toxicology, 78(1), 3-14 (2003-12-24)
Thioredoxins (Trx) are members of an evolutionarily conserved family of redox-active proteins containing a conserved active site dithiol motif. Trx supports diverse reduction reactions, including several of direct toxicologic interest, but relatively little information is available concerning the roles of
Christopher J Boehler et al.
PloS one, 8(8), e71525-e71525 (2013-08-13)
Thioredoxin reductase-1 (TRXR-1) is the sole selenoprotein in C. elegans, and selenite is a substrate for thioredoxin reductase, so TRXR-1 may play a role in metabolism of selenium (Se) to toxic forms. To study the role of TRXR in Se
Elucidation of thioredoxin target protein networks in mouse
Fu C, et al.
Molecular and Cellular Proteomics, 8(7), 1674-1687 (2009)
Thioredoxin activates MKK4-NFkappaB pathway in a redox dependent manner to control manganese superoxide dismutase gene expression in endothelial cells
Kundumani-Sridharan V, et al.
The Journal of Biological Chemistry, jbc-M115 (2015)
Identification of novel nuclear targets of human thioredoxin 1
Wu C, et al.
Molecular and Cellular Proteomics, mcp-M114 (2014)
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