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Merck
CN

07-595

Sigma-Aldrich

抗乙酰组蛋白H4(Lys12)抗体

serum, Upstate®

别名:

H4K12Ac, Histone H4 (acetyl K12)

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关于此项目

UNSPSC代码:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41
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生物来源

rabbit

质量水平

抗体形式

serum

抗体产品类型

primary antibodies

克隆

polyclonal

种属反应性

Saccharomyces cerevisiae, human

制造商/商品名称

Upstate®

技术

ChIP: suitable (ChIP-seq)
dot blot: suitable
western blot: suitable

同位素/亚型

IgG

NCBI登记号

UniProt登记号

运输

dry ice

靶向翻译后修饰

acetylation (Lys12)

基因信息

human ... HIST2H4B(554313)

一般描述

10 kDa
组蛋白H4是参与真核细胞染色质结构的5种主要组蛋白之一。H4具有一个主要的球状结构域和一个长N末端的尾巴,其与核糖体核小体′串珠′结构体的结构有关。

组蛋白H4的乙酰化发生在组蛋白尾部的几个不同的赖氨酸位置,并由称为组蛋白乙酰基转移酶(HATs)的酶家族完成。

免疫原

包含对应于酵母组蛋白H4的赖氨酸12乙酰化的序列(LGAcKGG)的肽。

应用

使用在ChIP、DB、WB、ChIP-seq中验证的抗乙酰基组蛋白H4(Lys12)抗体(兔多克隆抗体)检测乙酰基组蛋白H4(Lys12),也称为H4K12Ac、组蛋白H4(乙酰基K12)。
研究子类别
组蛋白
研究类别
表观遗传学&核功能

生化/生理作用

识别赖氨酸12乙酰化的组蛋白H4。
预计具有广泛的物种交叉反应性

外形

免疫耗竭血清
耗尽兔抗血清溶于30%甘油,0.07M Tris-甘氨酸(pH 7.4),0.105 M NaCl,0.035%叠氮化钠作为防腐剂的溶液中。

制备说明

自运送之日起在-20°C可稳定保存1年。避免反复冻融。为了最大程度地回收产品,在融化后和取下盖子之前,将原始样品瓶进行离心。

分析说明

对照
用丁酸钠处理的HeLa细胞中酸提取的蛋白质
通过免疫印迹对HeLa细胞的酸提取蛋白进行了常规评估

其他说明

浓度:请参考批次特异性浓缩物的分析证书。

法律信息

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

免责声明

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储存分类代码

10 - Combustible liquids

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Histone deacetylase inhibitors modify pancreatic cell fate determination and amplify endocrine progenitors.
Haumaitre, Cecile, et al.
Molecular and cellular biology, 28, 6373-6383 (2008)
The molecular topography of silenced chromatin in Saccharomyces cerevisiae.
Thurtle, DM; Rine, J
Genes & Development null
Paola Y Bertucci et al.
Nucleic acids research, 41(12), 6072-6086 (2013-05-04)
Steroid receptors were classically described for regulating transcription by binding to target gene promoters. However, genome-wide studies reveal that steroid receptors-binding sites are mainly located at intragenic regions. To determine the role of these sites, we examined the effect of
The complex pattern of epigenomic variation between natural yeast strains at single-nucleosome resolution.
Filleton, F; Chuffart, F; Nagarajan, M; Bottin-Duplus, H; Yvert, G
Epigenetics & Chromatin null
Panagis Filippakopoulos et al.
Cell, 149(1), 214-231 (2012-04-03)
Bromodomains (BRDs) are protein interaction modules that specifically recognize ε-N-lysine acetylation motifs, a key event in the reading process of epigenetic marks. The 61 BRDs in the human genome cluster into eight families based on structure/sequence similarity. Here, we present

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