α-裂解蛋白酶

α-裂解蛋白酶（aLP）是蛋白质组学应用的一种替代型特异性蛋白酶。该蛋白酶可在T、A、S和V残基后进行切割。它可产生与胰蛋白酶具有相似平均长度的肽。

aLP首先是从粘细菌杆菌产酶溶杆菌中分离得到的。aLP的前体形式含有397个氨基酸。在其成熟体形式中，aLP含有198个氨基酸。其三级结构核心类似于胰腺丝氨酸蛋白酶。

aLP的晶体结构研究已被报道。也有关于aLP活性位点和催化机制的几项研究。前区在aLP的激活、分泌和折叠中的作用已被研究。

在各种溶液组分存在下aLP的活性如下：

• 0.1％脱氧胆酸钠：~1.75倍增强的活性
• 1.0%脱氧胆酸钠：~60%的活性
• 0.1% SDS：~50%的活性
• 1.0% SDS：~40%的活性
• 1M盐酸胍：~20%的活性
• 4M盐酸胍：~1%的活性（基本上已灭活）

在25°C、pH 7.5条件下，一单位将每分钟从N-琥珀酰-Ala-Ala-Ala-PNA产生1 mmole的对硝基苯胺

以10 mM 乙酸钠，pH 5.0中的溶液形式提供。