A7094
L-天冬酰胺 一水合物
≥98.0%, suitable for cell culture, BioReagent, non-animal source
别名:
(S)-(+)-2-氨基琥珀酰胺酸, (S)-2-氨基琥珀酸-4-酰胺, L-天冬氨酸-4-酰胺
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关于此项目
线性分子式:
NH2COCH2CH(NH2)COOH · H2O
化学文摘社编号:
分子量:
150.13
NACRES:
NA.26
PubChem Substance ID:
UNSPSC Code:
12352209
EC Number:
200-735-9
MDL number:
Beilstein/REAXYS Number:
1723527
产品名称
L-天冬酰胺 一水合物, from non-animal source, BioReagent, suitable for cell culture, ≥98.0%
InChI
1S/C4H8N2O3.H2O/c5-2(4(8)9)1-3(6)7;/h2H,1,5H2,(H2,6,7)(H,8,9);1H2/t2-;/m0./s1
InChI key
RBMGJIZCEWRQES-DKWTVANSSA-N
SMILES string
[H]O[H].N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O
biological source
non-animal source
product line
BioReagent
assay
≥98.0%
form
powder
optical activity
[α]20/D 33.0 to 36.3 °, c = 10 in 6 M HCl
technique(s)
cell culture | mammalian: suitable
impurities
endotoxin, tested
color
white
mp
233-235 °C (lit.)
solubility
H2O: 20 mg/mL
cation traces
Fe: ≤10 ppm
heavy metals (as Pb): ≤10 ppm
<0.1% (Ammonia (NH3))
functional group
amide
amine
carboxylic acid
storage temp.
room temp
Quality Level
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Application
L-天冬酰胺用于细胞培养基中，是MEM非必需氨基酸溶液的一种组成成分。L-天冬酰胺已被证明可在培养的人结肠腺癌Caco-2细胞和IEC-6肠上皮细胞中增强鸟氨酸脱羧酶的活性。在L-天冬酰胺存在下，枯草芽孢杆菌中的孢子萌发会有所增加。来自非动物来源的L-天冬酰胺是一种蛋白原氨基酸，可用于治疗性重组蛋白和单克隆抗体生产的生物制造的细胞培养系统。它还可作为用于培养人呼吸道上皮细胞的LHC基础培养基的一种组分。
Biochem/physiol Actions
氨基酸L-天冬酰胺是L-天冬氨酸的一种结构类似物，其中羧酸部分的侧链被酰胺化后得到了末端胺基。这使得L-天冬酰胺在生理pH下呈中性。天冬酰胺的酰胺基团来自于谷氨酰胺，天冬氨酸和谷氨酰胺在ATP存在下的反应产生了天冬酰胺和谷氨酸。在体内，天冬酰胺通过天冬酰胺酶水解成天冬氨酸和NH4+。天冬酰胺也是糖肽键中的一种重要氨基酸，通过与糖环的N-糖基键连接。
Features and Benefits
- 适用于细胞培养和生化研究
- 适用于多种研究应用的优质化合物
General description
L-天冬酰胺是一种天然存在的氨基酸，存在于各种蛋白质中。它用于各种应用的实验室研究，包括细胞培养、蛋白质生物化学和氮代谢研究。它在水中的溶解度和作为天冬酰胺来源的作用使其成为研究生物过程和化学合成的多功能工具。 此外，蛋白质中的 L-天冬酰胺残基对于蛋白质稳定性、折叠和相互作用至关重要。
存储类别
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 1
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
Handbook of Chem-ical Neu-roanatomy (2014)
Methods in Molecular Medicine, 107 null
S R Heller et al.
Journal of biotechnology, 145(4), 334-340 (2010-01-14)
Human prolactin (hPRL) is a 199 aminoacid protein hormone with a wide spectrum of biological activities which is best known for its stimulation of lactation and development of mammary gland. This protein contains only one potential asparagine-linked glycosylation site, which
Stryer L
Biochemistry (2002)
G B Nyberg et al.
Biotechnology and bioengineering, 62(3), 336-347 (1999-04-01)
Asparagine linked (N-linked) glycosylation is an important modification of recombinant proteins, because the attached oligosaccharide chains can significantly alter protein properties. Potential glycosylation sites are not always occupied with oligosaccharide, and site occupancy can change with the culture environment. To
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