SUMO 2/3抗体

对照
HeLa核提取物

通过蛋白质印迹对HeLa核提取物进行了评估。
蛋白质印迹分析：1 µg/mL的该抗体在10 µg HeLa核提取物中检测到SUMO 2/3 。

研究子类别
泛素 & 泛素代谢

研究类别
信号传导

蛋白质印迹法（Snap i.d.）分析：5 µg/mL的先前批次在10 µg HeLa核提取物中检测到SUMO 2/3 。
免疫沉淀分析：先前批次已被独立实验室用于IP。(Li, T., et al. (2006).The Journal of Biological Chemistry.281(47):36221-36227.)

该SUMO 2/3抗体经验证可用于WB & IP检测SUMO 2/3蛋白。

该抗体可识别SUMO 2/3的N端。

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小泛素相关修饰蛋白2（UniProt P61956；也称HSMT3、Sentrin-2、SMT3同源物2、Smt3B、SUMO-2、泛素样蛋白SMT3B）和3（UniProt P55854；也称SMT3同源物1、Smt3A、SUMO-3、泛素样蛋白SMT3A）由人的SUMO2（也称SMT3B、SMT3H2；基因ID 6613）和SUMO3（也称SMT3A、SMT3H1；基因ID 6612）基因编码。SUMO化是小泛素样修饰物（SUMO）对蛋白质进行翻译后修饰，是许多细胞过程中的信号传导事件。SUMO蛋白被翻译为未成熟的前体，随后通过sentrin/SUMO特异性蛋白酶（SENP）的活性转化为成熟形式。SUMO化过程可逆。SUMO E1激活酶、E2结合酶和E3连接酶介导底物蛋白的SUMO化，而SENP负责去SUMO化。SUMO化通常发生在共有KxD/E基序中的赖氨酸残基上，但是并非所有此类赖氨酸都会发生SUMO化，SUMO化也可能发生在该基序之外的赖氨酸残基上。SUMO2和SUMO3在氨基酸水平上具有97%的同源性，而SUMO1与SUMO2和SUMO3仅具有约50%的序列同源性。除了靶底物的差异外，SUMO2/3可SUMO化并形成链，而SUMO1不能SUMO化，并且可作为链终止剂。SUMO2可以作为单体或赖氨酸连接的聚合物共价连接到蛋白质上。它通过异肽键共价连接到其底物上需要先被E1复合物SAE1-SAE2激活、然后连接到E2酶UBE2I，并且可以由PIAS1-4、RANBP2、CBX4或ZNF451等E3连接酶促进。蛋白质赖氨酸残基的翻译后修饰在核转运、DNA复制和修复、有丝分裂和信号转导等许多细胞过程中发挥至关重要的作用。尽管SUMO2发挥功能的方式与泛素类似，均作为翻译后修饰系统的一部分与靶蛋白结合，但是与泛素靶向蛋白质降解不同，SUMO2参与各种细胞过程，如核转运、转录调控、细胞凋亡和蛋白质稳定性。直到羧基末端的最后两个氨基酸（aa 94-95；前肽）被切割掉，它才具有活性。

观测值~12 kDa；SUMO-2的计算值为10.87，SUMO-3的计算值为11.64。在一些裂解液中可能会观察到未表征的条带。

KLH偶联线性肽，对应于人SUMO-2/3 N端区域的前15个氨基酸。

表位：N端

浓度：请参考批次特异性浓缩物的检验报告。

亲和纯化

纯化的兔多克隆抗体，溶于含有0.1M Tris-甘氨酸、0.15M NaCl、0.05％叠氮化钠、pH 7.4、不含叠氮化物的缓冲液中。

自收到之日起，在2-8°C条件下可稳定保存1年。