U5382
泛素 人
≥95% (SDS-PAGE), recombinant, expressed in E. coli (N-terminal FLAG® tagged), lyophilized powder
生物来源
human
质量水平
重组
expressed in E. coli (N-terminal FLAG® tagged)
方案
≥95% (SDS-PAGE)
表单
lyophilized powder
分子量
10 kDa
技术
mass spectrometry (MS): suitable
溶解性
0.05 M Tris pH 7.5: ≥10 mg/mL, clear to slightly hazy, colorless
0.05 M Tris pH 7.5: ≥10 mg/mL
储存温度
−20°C
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一般描述
泛素是一种高度保守的球蛋白，表面有赖氨酸。C末端包含Leu-Arg-Gly-Gly结构基序。
研究领域：癌症
泛素是高度保守的蛋白，含有76个氨基酸，存在于从酵母到人类的所有真核细胞中。
泛素是高度保守的蛋白，含有76个氨基酸，存在于从酵母到人类的所有真核细胞中。
应用
N端FLAG标签泛素可取代泛素，用于形成多聚泛素-蛋白结合物。FLAG标签可用于在抗-FLAG亲和柱上分离和富集蛋白结合物，以及在蛋白免疫印迹法中通过抗-FLAG抗体检测结合物。
人泛素可用作质谱的标准品。
人类泛素已用于酵母增殖细胞核抗原(PCNA)的单泛素化 和有丝分裂阻滞1（Dma1）缺陷的体外泛素化测定
生化/生理作用
泛素介导的蛋白质降解在多种基本细胞过程中发挥重要作用，包括细胞周期和分裂调节、分化和发育、细胞表面受体调节、分泌途径（蛋白运输）、神经元网络形态发生、转录调节和信号转导、转录沉默、DNA修复、长时记忆和昼夜节律。
泛素是存在于真核细胞组织中的小调节蛋白。外源性泛素可刺激许多细胞系中的细胞凋亡。 人乳头瘤病毒-16的E7蛋白可通过泛素-蛋白酶体途径刺激视网膜母细胞瘤蛋白的降解。
泛素通过其C末端甘氨酸残基的ε-氨基与蛋白质的赖氨酸残基相互作用。与泛素相互作用的蛋白质通过一个三步过程进行单泛素化（mono-ubiquitination）或多单泛素化（multi-mono-ubiquitination）。泛素化调节细胞内运输和蛋白质降解，并且该途径的失衡与疾病有关。
包装
包装尺寸基于蛋白质含量
制备说明
人泛素可以以10.00-11.00mg/ml的浓度溶解在0.05M Tris-HCl中，得到澄清至轻微浑浊的无色溶液。
法律信息
FLAG is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
储存分类代码
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
闪点(°F)
Not applicable
闪点(°C)
Not applicable
个人防护装备
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
法规信息
常规特殊物品
历史批次信息供参考:
分析证书(COA)
Lot/Batch Number
Boris Macek et al.
Molecular & cellular proteomics : MCP, 5(5), 949-958 (2006-02-16)
Top-down proteomics, the analysis of intact proteins (instead of first digesting them to peptides), has the potential to become a powerful tool for mass spectrometric protein characterization. Requirements for extremely high mass resolution, accuracy, and ability to efficiently fragment large
Regulation of NF-kappaB by ubiquitination
Chen J and Chen ZJ
Current Opinion in Immunology, 4-12 (2013)
Ana Camara-Artigas et al.
Acta crystallographica. Section F, Structural biology communications, 72(Pt 1), 29-35 (2016-01-12)
Ubiquitin is a small globular protein that has a considerable number of lysine residues on its surface. This results in a high surface entropy that precludes the formation of crystal-packing interactions. To date, only a few structures of the native
The ubiquitin-proteasome pathway and the regulation of growth hormone receptor availability
Strous, Ger J and van Kerkhof, Peter
Molecular and cellular endocrinology, 143-151 (2002)
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