抗-淀粉样蛋白-β（低聚物）抗体，克隆F11G3

不溶性沉积物/聚集体的积累是几种神经退行性疾病的标志。阿尔茨′海默病(AD)中涉及Aβ和tau蛋白的沉积物，帕金森′病(PD)中涉及α-突触核蛋白（α-syn）的沉积物，朊病毒疾病（PrD）中涉及朊病毒蛋白（PrP）的沉积物，肌萎缩性侧索硬化症(ALS)和额颞叶痴呆-TDP（FTLD-TDP）中涉及TAR DNA结合蛋白43（TDP-43）的沉积物是众所周知的例子。有证据表明，在神经退行性疾病（例如AD、PD和PrD）中，低聚物比原纤维沉积物更具毒性。例如，Aβ沉积物的数量与疾病进展的相关性很差，许多研究人员认为它们是惰性的，甚至是保护性的。正在开发靶向β-折叠寡聚物构象的抗体，不仅用于研究神经毒性寡聚物，而且还用于诊断和治疗目的。

可变，取决于形成的低聚物的大小和种类。

胶体金结合的Prp-G。

免疫荧光分析：一个代表性批次通过荧光免疫组织化学在阿尔茨′海默病(AD)的石蜡包埋脑切片中特异性检测淀粉样蛋白β-折叠寡聚体免疫反应性，但在非AD人脑中未检测到（由University of Texas Medical Branch, Galveston, TX的Rakez Kayed博士提供）。

蛋白质印迹分析：一个代表性批次在来自Atxn1154Q/+但非野生型或Atxn-/-小鼠的可溶性小脑提取物中检测到Ataxin-1低聚物（Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2015). eLlife.4:e07558）。

蛋白质印迹分析：一个代表性批次在用致病性（82Q）转染的HeLa细胞中检测到细胞β-折叠寡聚体免疫反应性，但在转染的HeLa细胞中未检测到非致病性（30Q）形式的polyQ Ataxin-1。与天然Atxn-1结合伴侣Capicua（CIC）共转染，但不与结合缺陷的CIC W37A突变体共转染，增强了寡聚物的形成（Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2015). eLlife.4:e07558）。

蛋白质印迹分析：与来自18周龄和8周龄Atxn1154Q/+小鼠的样品相比，一个代表性批次检测到28周龄Atxn1154Q/+小鼠的可溶性小脑提取物中的低聚物积累程度最高，其中8周龄小鼠的低聚物积累最少（Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2015). eLlife.4:e07558）。

蛋白质印迹分析：一个代表性批次特异性检测到Aβ42、α-Syn、PrP和TDP-43的寡聚形式，但未检测到单体形式或原纤维形式（Guerrero-Muñoz, M.J., et al. (2014).Neurobiol.Dis.71:14-23)。

App3/DB/ 一个代表性批次特异性检测到Aβ42、α-Syn、PrP和TDP-43的寡聚形式，但未检测到单体形式或原纤维形式（Guerrero-Muñoz, M.J., et al. (2014).Neurobiol.Dis.71:14-23)

。ELISA分析：在有或没有Aβ42低聚物接种的情况下，一个代表性批次在体外检测到Aβ42、α-Syn、PrP和TDP-43低聚物形成（Guerrero-Muñoz, M.J., et al. (2014).Neurobiol.Dis.71:14-23)。

免疫荧光分析：通过使用来自Atxn1154Q/+小鼠的石蜡包埋小脑切片的荧光免疫组织化学，一个代表性批次检测到ATXN1β-折叠寡聚体免疫反应性与钙结合蛋白阳性浦肯野细胞(PC)的变性进展之间呈正相关（Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2015). eLlife.4:e07558）。

免疫荧光分析：一个代表性批次通过荧光免疫组织化学选择性检测了阿尔茨′海默氏病脑石蜡包埋的额叶皮层切片中与Aβ、α-Syn、PrP和TDP-43共定位的β折叠低聚物免疫反应性。在非AD脑中未检测到β-折叠寡聚体免疫反应性，这与用硫黄素S获得的染色模式不同（Guerrero-Muñoz, M.J., et al. (2014).Neurobiol.Dis.71:14-23)。

免疫沉淀分析：一个代表性批次免疫沉淀来自Atxn1154Q/+（而非Atxn-/-）小鼠的可溶性小脑提取物的Ataxin-1低聚物（Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2015). eLlife.4:e07558）。

免疫细胞化学分析：一个代表性批次通过荧光免疫细胞化学检测了用致病性polyQ Ataxin-1 mRFP融合构建体mRFP-ATXN1（82Q）转染的HeLa细胞中的细胞β折叠低聚物免疫反应性。与Atxn-1结合伴侣Capicua(CIC)的N末端片段共转染，但不与结合缺陷的CIC W37A突变片段共转染，增强了寡聚物的形成（Lasagna-Reeves，CA，et al.（2015）.4:e07558）。

免疫组织化学分析：一个代表性批次在Atxn1154Q/+的石蜡包埋的小脑和皮质切片中检测到β-折叠寡聚体免疫反应性，但在野生型小鼠中未检测到（Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2015). eLlife.4:e07558）。

研究子类别
神经退行性疾病

研究类别
神经科学

该抗淀粉样蛋白-β（寡聚体）抗体（克隆F11G3）经验证可用于蛋白质印迹法、斑点印迹法、ELISA、免疫荧光法和免疫沉淀法检测淀粉样蛋白-β。

克隆F11G3针对涂有合成肽Prp-G的胶体金颗粒产生，该肽的序列对应于具有Met-to-Gly点突变的病毒蛋白（Prp）的非结构化区域，作为β-折叠寡聚体模拟物（Guerrero-Muñoz，M.J., et al.（2013）.ACS Chem. Neurosci. 4(12):1520-1523)。克隆F11G3识别Aβ42、α-syn、PrP、TDP-43和polyQ Ataxin-1的寡聚形式，但不能识别单体形式或原纤维形式，以及人类AD脑样品中错误折叠的寡聚蛋白（Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2015). eLlife.4:e07558; Guerrero-Muñoz, M.J., et al. (2014).Neurobiol.Dis.71:14-23)。

目标构象不是物种特异性的。

形式：纯化

纯化的小鼠单克隆IgMκ抗体，溶于不含防腐剂的PBS中。

纯化蛋白A

自接收之日起，在-20°C下可稳定保存1年。
处理建议: 收到后，在取下瓶盖之前，将小瓶离心并轻轻混合溶液。分装至微量离心管中，并储存于-20°C。避免反复冻融循环，否则可能损坏IgG并影响产品性能。

通过寡聚淀粉样蛋白的蛋白质印迹法评价。

蛋白质印迹分析：2.0 µg/mL的该抗体检测到10 µg寡聚淀粉样蛋白。

浓度：请参考特定批次的数据表。

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